生物化学A(上、下)
生物化学A(上)教学大纲
发布时间: 2012-03-13   浏览次数: 1041

 

生 物 化 学A(上)

Biochemistry A. I

学分数 3  周学时 3

课程性质:生命科学学院(理科)专业基础课

预修课程:有机化学、普通生物学

教学目的:通过本课程的教学,帮助学生了解生物化学学科的发展历史、现状和将来;掌握和了解组成生物体各类物质(包括氨基酸、多肽、蛋白质、酶、核酸、糖类、脂类、维生素、激素等)的结构、功能及结构和功能的关系;掌握重要生物化学物质的分离、分析和研究方法

基本内容:生物化学绪论、水-生命之母、蛋白质总论与氨基酸化学、蛋白质的一级结构、蛋白质的高级结构、蛋白质的结构与功能、蛋白质的理化性质与分离纯化、酶学、核酸化学、糖生物化学、脂生物化学、维生素与辅酶、激素与信号传导、生物膜与运输。

基本要求:学生应按本大纲具体要求,理解和掌握组成生物体重要生物化学物质的基本结构和生物学功能,用所学生物化学基本概念、基本理论和基本方法判断、解释和分析日常生活和自然界发生的生物化学现象的生化本质并指导科学研究及生活。

教学用书:

Nelson and Cox  Lehninger Principles of Biochemistry3rd edition)(Worth Publishers, 2000)。

王镜岩等《生物化学》第三版高等教育出版社2002

       王维荣 生物化学A(上、下)

http://www.vcampus.fudan.edu.cn/course_52

教学内容、要求和课时安排:

第一章、绪 

绪论(3学时)

       教学内容

一.Science的词源

二、科学的内涵

三、书本知识  学科发展史  研究方法论

四、化学的发展史

五、生命的化学

六、什么是生物化学

七、生物化学重大发展年代表

八、生物化学中的关键技术

九、生物化学能告诉你什么

十、生物化学不能回答的问题

十一、如何学习生物化学

教学要求

1.了解科学的概念和含义,科学的发展简史。

2.了解并掌握生物化学的研究内容、方法和生物化学的重要发展历史。

 

第二章、水-生命之母

水分子(2学时)

       教学内容

一、           水与生命

二、米勒试验

三、氢键及其特性、生物分子中的氢键

四、水分子的极性与生命

五、水中的酸、碱解离 Henderson-Hasselbalch方程

六、弱酸弱碱的解离、缓冲液、pH及等电点

教学要求

1.            了解水的分子结构、性质及水分子在生物化学中的作用。

2.            掌握水分子在生物化学中的作用。

 

第三章、蛋白质总论与氨基酸化学

氨基酸(5学时)

       教学内容

一、蛋白质化学及其研究史

二、蛋白质的分类

1 按理化性质的分类

2 按功能的分类

三、对蛋白质化学有突出贡献的Nobel奖获得者

四、氨基酸是蛋白质的基本组成材料

五、20种氨基酸的发现年代表

六、氨基酸的名称、符号(中文名、英文名、三字符号和单字符号)及特性

七、L-氨基酸的基本结构

八、修饰型氨基酸及作用

九、游离型氨基酸及另两个“一级”氨基酸

十、氨基酸的理化性质

1一般物理性质

2.氨基酸的两性解离及等电点

3.氨基酸的化学性质及应用

十一、氨基酸的应用

十二、氨基酸的鉴定、分离纯化

教学要求

1.            了解蛋白质化学的研究简史、掌握蛋白质的分类。

2.            了解氨基酸的发现简史、掌握20种基本氨基酸的化学结构、中英文名称、三字符号和单字符号。

3.            掌握20种基本氨基酸的化学性质和物理性质。

4.            掌握氨基酸的鉴定、分离纯化方法。

 

第四章、蛋白质的一级结构

蛋白质的一级结构(4学时)

       教学内容

一、蛋白质的结构层次

二、肽键将氨基酸与氨基酸头尾相连

三、蛋白质一级结构测定的步骤

1、蛋白质的分离纯化

2二硫键的拆分与保护

3(亚基分离)

4多种方法的部分水解

5分离水解后得到的多肽

6测序

7重叠

四、二硫键的切割与保护

1、过甲酸〔performic acid

2亚硫酸分解〔Sulfitolysis

3还原氧化

五、Cys 容易引起的问题

六、蛋白质一级结构测定的步骤

七、肽键的专一性水解(化学法)

       1.化学法

2.肽键的专一性水解(酶法)

1)泛用酶

2)专一酶

八、蛋白质一级结构测定的步骤

九、N末端和C末端测序法

十、其他序列测定法

教学要求

1.            了解蛋白质结构的层次性。

2.            掌握肽键的形成和肽键的化学特性及物理参数。

3.            掌握蛋白质一级结构的决定、特点、N末断标记方法及蛋白质一级结构的测定原理、方法和步骤。

4.            掌握肽键的各种水解方法、专一性水解酶及水解位点、N端和C端的保护及测定方法。

5.            了解其他肽段的测序方法。

 

第五章、蛋白质的高级结构

蛋白质的高级结构(4学时)

       教学内容

一、蛋白质的空间结构及维持蛋白质空间构象的作用力

二、Linus Carl Pauling对蛋白质高级结构的贡献

三、肽链中的肽平面及其特性

四、蛋白质的二级结构及其类型

五、α-螺旋特性

六、反平行β-折叠和平行β-折叠

七、纤维状蛋白质的结构特征

八、氨基酸的特性与二级结构

九、超二级结构及其类型

十、β折叠在蛋白质中的不同形式

十一、蛋白质的三级结构:特点、作用力、研究方法和例子

十二、蛋白质的四级结构

十三、蛋白质的一级结构决定高级结构

十四、蛋白质的变性和复性

十五、蛋白质的结构与疾病

十六、蛋白质结构形成的总则

教学要求

1.            掌握维持蛋白质高级结构(空间构象)的作用力。

2.            掌握肽平面及蛋白质二级结构特性、α-螺旋特性、反平行折叠、平行β-折叠及超二级结构。

3.            了解超二级结构及其特性。

4.            理解蛋白质一级结构与高级结构的关系。

5.            掌握蛋白质变性和复性。

6.            理解蛋白质结构与功能的关系。

 

第六章、蛋白质的结构与功能

蛋白质的结构与功能(3学时)

       教学内容

一、           为什么要研究蛋白质的结构与功能

二、肌红蛋白的结构与功能

三、血红蛋白的结构、功能及镰刀形贫血病

四、蛋白质结构与功能的研究方法

五、免疫体系分子的识别机制

六、蛋白质与DNA的相互作用

七、蛋白水解酶与人类疾病

八、甲型流感病毒及艾滋病病毒

九、膜蛋白、受体与信号转导

十、生物芯片技术及其他蛋白质研究的新技术

十一、What is Proteomics?

十二、常利用蛋白质数据库

教学要求

1.            理解蛋白质结构与作用机制之间的关系。

2.            了解对蛋白质结构进行改造的分子基础。

3.            了解如何控制蛋白质的功能。

4.            了解研究蛋白质结构与功能关系的方法。

5.            了解蛋白质组学的研究内容与方法。

6.            掌握蛋白质芯片用于新药筛选的原理。

 

第七章、蛋白质的理化性质及分离纯化

蛋白质的理化性质及分离纯化(3学时)

       教学内容

一、蛋白质的理化性质及应用

1.蛋白质溶液是一种胶体溶液

2.蛋白质的带电特性、两性解离及等电点

3.蛋白质的变性与复性

4.盐析、沉淀与凝固

       5、紫外吸收

   6、颜色反应

二、蛋白质的定量测定及几种测定方法

三、蛋白质的分离纯化

四、蛋白质的分离分析-常用层析技术

五、蛋白质的分离分析-常用电泳技术及染色技术

教学要求

1.            掌握蛋白质的理化性质及这些性质用于蛋白质分离、纯化和鉴定的原理和方法。

2.            掌握蛋白质几种电泳的原理、方法和判断。

3.            掌握蛋白质几种层析的原理、方法和判断。

4.            掌握蛋白质的几种定量原理、方法和计算。

 

第八章、酶 

酶学(4学时)

       教学内容

一、酶的本质及特点

二、酶学研究简史

三、酶为什么能催化生化反应

四、酶的分类及命名法

五、酶催化的反应的反应动力学-米氏方程

六、可逆抑制剂对酶的抑制作用及其动力学

七、不可逆抑制剂对酶的抑制作用

八、环境因素对酶催化作用的影响

九、酶催化反应的一般机制

十、其他酶的简介

十一、酶的分离纯化

十二、酶的调节

十三、酶工程简介

进一步要求:

1.            反应的机制及相应理论和假说

2.            酶活性的调控:别构效应

教学要求

1.            掌握酶的定义、化学本质、研究简史和酶的分类与命名。

2.            掌握酶反应的化学变化、酶反应初速度与底物浓度的关系米氏方程、米氏方程的推导和计算、米氏方程的意义。

3.            掌握三种酶催化反应的抑制和抑制机制及各种抑制条件酶反应米氏常数的推导。

4.            掌握温度及pH等对酶活性的影响。

5.            了解同工酶的概念及研究方法。

6.            了解RNA酶的概念。

7.            了解抗体酶的概念。

8.            理解酶催化反应的机制。

 

第九章、核酸化学

核酸化学(8学时)

       教学内容

一、核酸化学研究史

二、核酸的骨架结构

三、核酸的化学组成、分类、分布及功能

四、核酸的碱基结构

五、核苷和核苷酸

六、修饰性碱基(核苷)

七、核酸的理化性质

八、核酸的一级结构

九、DNA的二级结构-双螺旋结构及其特性

十、DNA的三级结构-DNA拓扑学

十一、核酸的分离纯化及测定

十二、核酸一级结构的测定

十三、DNA的变性与复性

十四、分子杂交及PCR技术

十五、DNA重组技术的基础

十六、RNA的结构与特性

1、  mRNA的结构特征及真核生物mRNA的剪接

2、  rRNA的种类及核糖体

3、  tRNA的结构特征

4、  RNA的加工类型

十七、其他功能性小RNA

教学要求

1.  了解核酸化学的研究历史、掌握mRNAtRNArRNA的研究历史。

2.  掌握DNARNA的概念、组成及结构特征。

3.  掌握DNA双螺旋结构及物理参数,了解核酸三级结构。

4.  掌握DNA序列测定方法。

5.  掌握核酸限制性内切酶。

6.  掌握DNA变性和复性的条件、特征、影响因素及其应用。

7.  掌握cot曲线及分子杂交的概念和应用。

8.  掌握PCR反应的原理和实验方法。

9.  掌握RNA分子的结构特征、理化性质、空间结构特点,了解内含子及其作用。

10.            掌握RNA的功能。

11.            掌握中心法则及其内容。

12.            理解和掌握RNA加工及其作用。

 

第十章、糖与糖生物化学

糖与糖生物化学(6学时)

       教学内容

一、糖的世界

二、糖的定义

三、糖的研究简史

四、糖的组成和实验式、分子式

五、糖的分类

六、葡萄糖的化学结构

七、葡萄糖直链结构的证据

八、差向异构体

九、糖的旋光性

十、糖的构型

十一、对映异构体

十二、糖的构型与旋光性

十三、葡萄糖的环状结构

十四、变旋现象

十五、葡萄糖的构象

十六、其他单糖的结构

十七、单糖的主要化学性质

十八、糖复合物中的单糖单糖衍生物

十九、单糖的物理性质

二十、几种寡糖的结构及特性

二十一、常见同多糖和杂多糖的结构及特性

二十三、结合糖(复合糖,糖复合物)

二十四、糖生物学和糖工程学的兴起

二十五、糖研究专业网络数据库

       教学要求

1.  从生物化学角度了解到底哪些东西是糖。

2.  掌握糖的定义、分类和功能。

3.  以葡萄糖为代表掌握糖的结构、构型,了解糖的构象,掌握变旋现象及异头物的概念。

4.  掌握糖的化学性质和物理性质。

5.  了解糖复合物中的单糖和糖的衍生物。

6.  掌握常见寡糖的结构和功能。

7.  了解多糖的分类特征及常见多糖种类、结构特点和作用。

8.  掌握粘多糖概念、常见粘多糖的结构特点和生物学功能。

9.  了解糖复合物概念、种类和作用。

10.            了解糖生物学和糖工程学的研究内容及进展。

 

第十一章、脂类与脂生物化学

脂类与脂生物化学(4学时)

       教学内容

一、脂类定义

二、脂类功能

三、脂类的分类

四、脂肪酸的结构作用、及性质

五、脂肪酸组装为稳定聚集体

六、甘油三酯-结构、作用及理化性质

七、蜡-贮存能量及防水外被

八、膜脂中的脂质的结构及其特性

九、鞘脂的结构、种类、特性及作用

十、固醇化合物的结构、种类及作用

十一、几种特殊生物脂质的结构及功能

十二、脂类的分离和分析

       教学要求

1.            掌握脂类定义、分类和生物学作用。

2.            掌握生物化学中的脂肪酸及必须脂肪酸。

3.            掌握甘油三酯的结构、作用、化学性质和物理性质。

4.            了解蜡的概念、结构特点和生物学作用。

5.            掌握组成生物膜的膜脂、结构、性质。

6.            掌握卵磷脂的结构和生物学功能。

7.            了解鞘脂的概念、结构特征和生物学意义。

8.            掌握胆固醇的结构特点及在体内的生物学作用。

9.            了解异戊二烯类化合物的结构特点和作用。

10.        了解脂类的分离和分析方法。

 

第十二章、生物膜和运输

生物膜和运输(2学时)

       教学内容

一、生物膜

二、膜的电镜横切面照片

三、生物膜的基本功能

四、膜的生化特性

五、膜的分子组成及特性

    1.生物膜的基本组成

2.每种膜都有一个特征性的脂质组成

    3.不同组织质膜的主要成分

4.膜

    5.不同功能的膜含有不同的蛋白质

    6.膜的超分子结构

7.膜内(嵌入)蛋白不溶于水

8.有些外周膜蛋白共价泊锚在膜脂上

9. 膜蛋白是不对称的

六、膜融合是许多生物过程的中心事件

七、跨膜运输及机制

       教学要求

1.           掌握生物膜的结构特点和基本生物学作用。

2.           了解膜的生物化学特性。

3.           掌握膜的生物化学组成、膜脂、膜蛋白和糖的特性。

4.           掌握生物膜的超分子结构特点。

5.           了解膜的融合及生物学意义。

6.           掌握物质跨膜运输的特点和分类、掌握被动运输和主动运输的特点。

7.           了解离子通道的特点。

 

第十三章、维生素与辅酶3学时)

维生素与辅酶3学时)

       教学内容

一、维生素概念和历史

二、维生素的作用

三、维生素的分类

四、维生素A和胡萝卜素

五、维生素D

六、维生素E

七、维生素K

八、硫辛酸

、B族维生素

1.维生素B1(硫胺素,thiamine)TPP

2.维生素B2FADFMN

3.烟酸(Nicotinic Acid)、烟酰胺和NADNADP

4.维生素B6和磷酸吡哆醛

5.生物素(Biotin)和生物胞素(Biocytin)

6泛酸(Pantothenic Acid)和辅酶A(Coenzyme A, CoA)

7叶酸(Folic Acid)和四氢叶酸(Tetrahydrofolic Acid)

8.维生素B12

十、维生素C

十一、维生素有防癌作用吗?

十二、维生素缺乏原因

教学要求

1.  掌握维生素的概念、分类和作用。

2.  掌握脂溶性维生素的结构特征和生物学功能。

3.  掌握B族维生素的结构特点和生物化学作用。

4.  掌握维生素C的结构和生物化学作用。

5.  掌握维生素缺陷的原因。

 

第十四章、激素与信号传导(3学时)

激素(Hormone)3学时)

       教学内容

一、激素概念

二、神经内分泌系统的信号

三、激素的作用

四、激素的分类

五、常见激素

六、激素的检测

七、激素作用的两个基本机制

1.水溶性激素的作用机理

2.脂溶性(类固醇)激素的作用机理

八、肽类激素Peptide Hormones

九、胰岛素(Insulin的加工和分泌

十、激素前体的水解加工

十一、胺类激素Amine Hormones

十二、二十烷类激素(Eicosanoids

十三、类固醇激素Steroid Hormones

十四、人体主要内分泌腺激素在复杂阶层上发挥作用

十五、瘦素Leptin的作用

十六、肾上腺素(Epinephrine)是应急行为的信号

十七、胰岛素(Insulin)是血糖高的信号

十八、胰高血糖素对血糖的作用:

十九、cAMP是一系列调控分子的第二信使

二十、级联式放大作用

二十一、其他第二信使分子

       教学要求

1.  掌握激素的概念、分类和生物学作用。

2.  了解常见激素的结构特征、分类和作用。

3.  掌握激素分泌和作用的复杂阶层。

4.  了解激素的检测方法。

5.  掌握两大类激素的作用机制。

6.  了解肽类激素的加工过程。

7.  了解胺类激素和二十烷酸激素的结构特点和作用。

8.  了解瘦素分泌和作用。

9.  掌握激素对能量物质代谢的作用。

10.掌握第二信使概念及常见的第二信使。

11.掌握激素作用的级联式放大作用。